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Viernes, 29 enero 2016
Biología

Reciclar o eliminar las proteínas defectuosas del cloroplasto: una cuestión de estrés

Los cloroplastos son los orgánulos de las plantas en los que tiene lugar la fotosíntesis. Su buen funcionamiento requiere de mecanismos para reparar o retirar las proteínas defectuosas. ¿A través de qué mecanismos se reconocen las proteínas defectuosas? ¿Cómo se decide cuando destruir una proteína defectuosa o cuando repararla?

 

A estas preguntas ha conseguido responder el equipo de científicos liderados por Manuel Rodríguez-Concepción, investigador del CSIC en el Centre de Recerca en Agrigenómica (CRAG), en un trabajo que publican esta semana en la revista PLOS Genetics. El trabajo ha contado también con la participación de investigadores de la Universidad Autónoma de Barcelona (UAB) y del Instituto Max Planck (Alemania).

 

Los científicos han trabajado con la proteína DXS (implicada en la síntesis de compuestos protectores de la fotosíntesis). Estos compuestos también actúan como antioxidantes y vitaminas (A, K y E) en la dieta humana, de ahí parte del interés de la investigación en esta proteína.

 

El sistema descubierto por los científicos se basa en la actividad de varios tipos de chaperonas, proteínas que controlan el plegamiento (y por tanto la actividad) de otras proteínas, a modo de sistema de “control de calidad”.

 

Tal como describen en su trabajo, una chaperona, J20, reconoce la proteína DXS cuando no está bien plegada (lo que implica su mal funcionamiento), se une a ella y la lleva hasta una segunda chaperona, Hsp70. En condiciones normales, la chaperona Hsp70 transfiere la proteína DXS a una tercera chaperona, ClpC. Esta última forma parte de una maquinaria de degradación de proteínas y su función es desplegar las proteínas que le llegan para que puedan ser cortadas en fragmentos más pequeños y, finalmente, eliminadas.

 

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“Sin embargo, en situaciones de estrés en las que se necesita una mayor actividad de la proteína DXS pero no es posible sintetizar más, se acumula otra chaperona, ClpB3, que es capaz de unirse a Hsp70 para entre ambas replegar DXS hasta su forma activa”, explica Pablo Pulido, primer firmante y co-responsable del trabajo. De esta forma se impide la degradación de DXS y se consigue que vuelva a funcionar.

 

Distintas proteínas de las denominadas de “tipo J”, como la J20, se encargarían de reconocer otras proteínas defectuosas, además de DXS. Después, los mismos sistemas de chaperonas, Hsp70/ClpC o Hsp70/ClpB3, se encargarían de su eliminación o reparación, respectivamente.

 

“Conocer este proceso es fundamental para entender cómo funcionan los cloroplastos y cómo se puede mejorar su funcionamiento para un mejor crecimiento y desarrollo de las plantas”, concluye Rodriguez-Concepción. (Fuente: CSIC)

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