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Viernes, 17 febrero 2017
Química

Los cristales proteicos más pequeños analizados con cristalografía de rayos X

Un equipo internacional de científicos ha utilizado pulsos de rayos X de alta intensidad para captar detalladamente la estructura de la envoltura proteica cristalina de un virus que ataca a insectos. El análisis de dicha estructura revela los detalles finos de los bloques de construcción que dan forma a la envoltura vírica hasta una escala de 0,2 nanómetros (millonésimas de milímetro), acercándose a la resolución de la escala atómica.

 

Los diminutos virus, con su recubrimiento cristalino, son con mucho los cristales de proteína más pequeños analizados hasta ahora usando cristalografía de rayos X. Este logro brinda nuevas oportunidades en el estudio de las estructuras proteicas.

 

El avance es obra del equipo de Henry Chapman, del Centro Alemán para la Ciencia del Láser de Electrones Libres (CFEL), y Peter Metcalf, de la Universidad de Auckland en Nueva Zelanda.

 

Existe en la comunidad científica un gran interés por la estructura "arquitectónica" o espacial de las proteínas y de otras biomoléculas porque conocerla a fondo puede desvelar muchos detalles importantes sobre el modo concreto en que funcionan. Ello ha llevado a una ciencia especializada, conocida como biología estructural. A lo largo de los últimos 50 años, los científicos han desvelado las estructuras de más de 100.000 proteínas. La herramienta más importante para esta tarea es la cristalografía de rayos X. En este método, se hace crecer un cristal de la proteína bajo investigación, el cual es irradiado con rayos X suficientemente brillantes. Esto produce un patrón de difracción característico, a partir del cual se puede calcular la estructura espacial del cristal y de sus bloques constitutivos.

 

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Imagen de microscopio electrónico mostrando el tamaño homogéneo de las partículas víricas. El campo visual abarca unos 5 micrones. (Foto: Peter Metcalf, University of Auckland)

 

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