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Viernes, 17 febrero 2017
Bioquímica

Nueva técnica para captar imágenes de alta resolución de biomoléculas individuales

Determinar la configuración exacta de las proteínas y de otras moléculas biológicas complejas es un paso importante hacia un adecuado conocimiento de sus funciones, incluyendo cómo se enlazan con receptores en el cuerpo. Pero tal visualización es difícil de hacer. Normalmente precisa que las moléculas sean primero cristalizadas de manera que se puedan aplicar a ellas técnicas de difracción por rayos X, y no todas esas moléculas son cristalizables.

 

Ahora, un nuevo método desarrollado por el equipo internacional de Paola Cappellaro, del Instituto Tecnológico de Massachusetts (MIT), en Cambridge, Estados Unidos, podría llevar a una forma de producir imágenes de alta resolución de biomoléculas individuales sin necesidad de cristalización, y podría incluso permitir la ampliación visual de puntos concretos dentro de las moléculas. La técnica también podría aplicarse para visualizar otras clases de materiales, incluyendo algunos bidimensionales (o sea, con un solo átomo de grosor) y nanopartículas.

 

El método se sirve de un tipo de defecto en los cristales de diamante conocido como centro nitrógeno-vacante, un lugar en el cual uno de los átomos de carbono en el cristal ha sido reemplazado por un átomo de nitrógeno. Tales defectos, que pueden proporcionar a los diamantes un matiz rosáceo, hacen que el cristal sea extremadamente sensible ante cambios en los campos magnéticos y eléctricos, lo que convierte al centro nitrógeno-vacante en un detector eficiente para dichas variaciones. Cuando una molécula está cerca del cristal, los centros nitrógeno-vacante próximos a la superficie del cristal responderán a los espines nucleares dentro de esa molécula, y esta respuesta puede ser detectada.

 

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El nuevo método desarrollado por investigadores en el MIT podría llevar a una forma de producir imágenes de alta resolución de biomoléculas individuales sin requerir cristalización. (Foto: Nathan Fiske)

 

Sin embargo, estos sensores se han visto gravemente limitados por la tasa de muestreo de los pulsos de microondas utilizados para sondearlos. Ahora, el equipo de investigación ha encontrado que esta limitación puede ser superada usando un método que Cappellaro y sus colegas denominan “interpolación cuántica”, el cual mejora el poder resolutivo de tales sistemas en más de 100 veces.

 

Hasta ahora, los experimentos de demostración de la técnica han producido solo imágenes del espín nuclear asociado con el propio sensor, es decir, el centro nitrógeno-vacante dentro del cristal de diamante. El próximo paso, que Cappellaro dice debería estar a su alcance ahora que el principio en el que se basa la técnica ha sido validado, será intentar utilizar el método con biomoléculas reales.

 

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