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Miércoles, 6 junio 2012
Bioquímica

El papel de la fricción en el plegamiento de proteínas es más importante de lo creído

Un equipo internacional de investigadores ha obtenido nuevos y reveladores datos sobre un proceso poco conocido que ocurre en prácticamente cada una de nuestras células.

El plegamiento de las proteínas es el proceso por el cual las cadenas aún no plegadas de aminoácidos asumen sus formas específicas y, por tanto, sus funciones específicas. Estas funciones varían ampliamente: En el cuerpo humano, las proteínas se pliegan para convertirse en músculos, hormonas, enzimas y otros componentes.

Este proceso de plegado de proteínas es todavía un gran misterio. La forma final de una proteína viene determinada principalmente por la secuencia de los aminoácidos que conforman la cadena desplegada. En el proceso, los componentes chocan unos contra otros, y cuando se logra la configuración adecuada, la cadena pasa a través de su "estado de transición" y encaja en su lugar.

La cuestión es ¿cómo exactamente la secuencia química de una proteína determina en qué se convertirá y cuán rápido debe hacerlo?

El equipo del físico Everett Lipman, de la Universidad de California en Santa Bárbara, que incluye también a Shawn Pfeil y a investigadores de la Universidad de Texas y la de Zúrich en Suiza, se ha acercado un paso más a la respuesta definitiva, gracias a haber conseguido monitorizar la reconfiguración extremadamente rápida de las moléculas proteicas individuales a medida que se pliegan.

[Img #8431]
Las mediciones demostraron que la fricción interna desempeña un papel más importante en el proceso de doblado, de lo que podría verse en experimentos anteriores.

La fricción interna ralentiza el proceso de doblado al reducir la tasa a la que la cadena de aminoácidos explora diferentes configuraciones que pueden conducir al estado de transición. Cuanto más tiempo tarda en encontrar su estado nativo (su forma final) mayores serán las probabilidades de quedarse en un estado desplegado.

Cuando está desdoblada, es más vulnerable a quedar configurada en un estado mal doblado o en uno de agregación con otras moléculas proteicas desplegadas. Se cree que la agregación de proteínas mal dobladas contribuye a muchos tipos de enfermedades, como la formación de placas de amiloide asociadas a la enfermedad de Alzheimer. Alternativamente, la proteína desplegada y no utilizable podría ser descompuesta por la célula en sus aminoácidos componentes.


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