Hacen funcionar a la mioglobina sin agua ni ningún otro líquido similar

El agua es el medio natural de las proteínas solubles, y es parte integrante de su estructura, permitiéndoles desempeñar su función. Durante muchos años, se ha asumido que las proteínas siempre requieren agua u otro solvente parecido para poder funcionar.

En 2010, unos especialistas de la Universidad de Bristol en el Reino Unido demostraron que injertando cadenas de cierto polímero sobre la superficie de una proteína, era posible obtener proteínas capaces de desempeñar algunas de sus funciones biológicas sin depender tanto del agua ni de ningún otro líquido parecido.

La mioglobina es común en casi todos los mamíferos, y responsable del color rojo de la carne cruda. Como todas las proteínas solubles, su superficie está cubierta con moléculas de agua. En el nuevo estudio, los científicos de la citada universidad, y de otras instituciones, se propusieron evaluar si la estructura proteica aún podía moverse y continuar captando oxígeno si se reemplazaba totalmente el agua por moléculas sintéticas.

El equipo de Adam Perriman, de la Universidad de Bristol, y Martin Weik, del Instituto de Biología Estructural en Francia, ha descubierto que, al menos en los experimentos realizados, las moléculas de mioglobina envueltas por cierto polímero se mueven tan bien como la muestra convencional húmeda, y que la muestra seca y sin polímero tiene muy poca movilidad.


El hecho de que unas proteínas funcionen en un entorno no acuoso, con las debidas adaptaciones, abre la posibilidad de desarrollar aplicaciones prácticas del uso de proteínas para casos en los que no se pueda utilizar el agua. Por ejemplo, en sensores bioquímicos de gas, gracias a que la mioglobina puede enlazarse a moléculas de monóxido de carbono.

Otra aplicación potencial es el desarrollo de nuevos y avanzados vendajes para heridas.

En la investigación también han trabajado especialistas de la Universidad Nacional Australiana y otras instituciones.