James B. Sumner y el experimento que la ciencia tachó de imposible

Por definición, la ciencia avanza a hombros de gigantes, pero a veces esos gigantes tienen que pasar décadas remando contracorriente, soportando el escepticismo general. Esta es la historia de James Batcheller Sumner, el bioquímico estadounidense que desafió los dogmas de su época, demostró que las enzimas podían cristalizarse y que, además, eran proteínas. Un logro monumental que no solo le valió el Premio Nobel de Química en 1946, sino que abrió las puertas a la biología molecular moderna.

Un comienzo truncado por la tragedia

Nacido en Canton, Massachusetts, en 1887, la vida de Sumner estuvo marcada por la determinación. A los 17 años, durante una jornada de caza, sufrió un grave accidente: un compañero le disparó accidentalmente en el brazo izquierdo. Debido a las complicaciones, tuvieron que amputárselo por encima del codo.

Para un joven diestro que aspiraba a dedicarse a la ciencia experimental, esto habría sido el fin del camino. No para Sumner. Con una tenacidad de hierro, se obligó a convertirse en zurdo, aprendió a jugar al tenis, a billar y, lo más importante, a manejar con absoluta precisión el instrumental de vidrio de un laboratorio químico con una sola mano.

Tras graduarse en la Universidad de Harvard y completar su doctorado en 1914, aceptó un puesto como profesor asistente de bioquímica en la Universidad de Cornell, un lugar donde, a pesar de la escasez de recursos y una alta carga docente, realizaría el trabajo de su vida.

El enigma de las enzimas: ¿Qué eran realmente?

A principios del siglo XX, las enzimas —esas moléculas capaces de acelerar las reacciones químicas en los seres vivos a velocidades asombrosas— eran el mayor misterio de la biología. Se sabía lo que hacían, pero nadie sabía qué eran.

El consenso científico de la época, liderado por el influyente químico alemán Richard Willstätter (Premio Nobel en 1915), afirmaba que las enzimas eran sustancias misteriosas, probablemente coloides de naturaleza desconocida, y que las proteínas que a veces aparecían en los análisis eran simples "impurezas" o portadores inertes. Willstätter llegó a declarar que las enzimas no contenían nitrógeno, descartando por completo que fueran proteínas.

Contradecir a Willstätter en los años 20 era el equivalente científico a afirmar que la Tierra era plana. Pero Sumner decidió arriesgarse.

(Foto: Nobel Foundation)

El aislamiento de la ureasa: Nueve años de aislamiento y fe

Sumner eligió como objeto de estudio la ureasa, una enzima que descompone la urea en amoníaco y dióxido de carbono, y la buscó en una fuente abundante: las semillas de la planta Canavalia ensiformis (conocida en inglés como jack bean).

Su objetivo era directo, pero increíblemente complejo: aislar la enzima en su forma pura. Durante nueve años, Sumner mezcló, filtró, centrifugó y purificó extractos de estas semillas sin obtener resultados claros. Sus colegas de Cornell miraban con escepticismo sus esfuerzos, considerándolo una pérdida de tiempo.

El momento de la verdad llegó en 1926. Tras refinar su método, Sumner disolvió los extractos de la semilla en acetona diluida y dejó la solución en la nevera durante la noche. Al día siguiente, observó algo diminuto bajo el microscopio: cristales microscópicos con forma de octaedro.

Al analizar esos cristales, Sumner descubrió dos cosas revolucionarias:

-Tenían una actividad enzimática increíblemente alta.

-Eran, pura y exclusivamente, proteínas.

De la burla al Premio Nobel

La publicación de su hallazgo en 1926 no fue recibida con aplausos, sino con hostilidad. Willstätter y su escuela ridiculizaron los resultados de Sumner, argumentando que sus cristales eran solo proteínas que habían "atrapado" la verdadera enzima invisible.

Sumner pasó otra década defendiendo su trabajo de manera meticulosa. La marea empezó a cambiar en la década de 1930, cuando otro científico estadounidense, John Howard Northrop del Instituto Rockefeller, utilizó métodos similares para cristalizar otras enzimas digestivas como la tripsina y la pepina, demostrando que también eran proteínas. El dogma de Willstätter se derrumbó.

La consagración definitiva llegó veinte años después de su gran descubrimiento. En 1946, James B. Sumner recibió el Premio Nobel de Química, compartido con John H. Northrop y Wendell M. Stanley, por su demostración de que las enzimas pueden ser cristalizadas.

James B. Sumner falleció en 1955 a causa de un cáncer, poco antes de su planeada jubilación y de un simposio en Cornell organizado en su honor.

Su impacto en la ciencia actual es incalculable. Al demostrar que las enzimas son proteínas y que se pueden cristalizar, Sumner sentó las bases de la biología estructural. Gracias a su obstinación, hoy los científicos pueden usar la cristalografía de rayos X y la criomicroscopía electrónica para cartografiar la estructura tridimensional de miles de proteínas, lo que permite diseñar fármacos dirigidos, entender enfermedades genéticas y desarrollar biotecnología avanzada.