Neurología
El origen de los priones, cómo se crean las semillas de la Enfermedad de las Vacas Locas
Los priones (partículas infecciosas de naturaleza proteica) se producen cuando ciertas proteínas normales adquieren una conformación inadecuada (por un plegamiento indebido) y pasan entonces a causar enfermedades neurodegenerativas incurables. Cuando estas proteínas se encuentran plegadas de la manera correcta tienen el aspecto de esferas, cuando no lo están, se asemejan a cubos. Un nuevo estudio ha profundizado sobre los eventos tempranos involucrados en la conversión de la forma normal a la patológica.
Estos priones o proteínas mal plegadas que se hicieron tristemente célebres años atrás por la proliferación alarmante de casos del Mal de las Vacas Locas, contagiado a humanos en aquella época, son la causa de un grupo de enfermedades neurodegenerativas incurables, que incluye las encefalopatías espongiformes y la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob.
El equipo de Giuseppe Legname, investigador principal del laboratorio de Biología de Priones, dependiente de la Escuela Internacional Superior de Estudios Avanzados (SISSA, por sus siglas en italiano) de Trieste, Italia, ha presentado los resultados de un análisis detallado de los mecanismos tempranos asociados al mal plegamiento de las proteínas.
![[Img #18116]](upload/img/periodico/img_18116.jpg)
Los priones son agentes infecciosos únicos. A diferencia de virus, bacterias, hongos y otros organismos patógenos, los priones no contienen ni ADN ni ARN. A pesar de su estructura aparentemente simple, los priones pueden propagar sus efectos patológicos como el fuego se propaga por un bosque durante un incendio forestal, "infectando" a proteínas normales.
La proteína PrPSc (la forma patológica de la proteína) puede inducir a la forma normal de la proteína (PrPC) a adoptar la configuración perniciosa y de este modo convertirla a su vez en un nuevo prión patógeno.
Por vez primera, el análisis hecho por Legname y sus colaboradores ha permitido develar detalles clave sobre los elementos estructurales causantes de la conversión, que conducen a la enfermedad. Con la ayuda de rayos X, los científicos de la SISSA analizaron priones sintéticos generados en el laboratorio aplicando un nuevo método.
Legname y sus colaboradores han constatado que el mal plegamiento se origina en una parte específica de la proteína que se conoce como región "N-terminal". La otra subunidad, llamada región C- terminal, presenta una estructura definida más claramente. La región N-terminal está más desorganizada, se conoce menos sobre ella y es la zona en donde ocurre el mal plegamiento asociado a la función patológica del prion. La configuración "holgada" de esta región N-terminal probablemente se traduce en una estructura dinámica que puede cambiar así la forma de la proteína.
Información adicional
Estos priones o proteínas mal plegadas que se hicieron tristemente célebres años atrás por la proliferación alarmante de casos del Mal de las Vacas Locas, contagiado a humanos en aquella época, son la causa de un grupo de enfermedades neurodegenerativas incurables, que incluye las encefalopatías espongiformes y la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob.
El equipo de Giuseppe Legname, investigador principal del laboratorio de Biología de Priones, dependiente de la Escuela Internacional Superior de Estudios Avanzados (SISSA, por sus siglas en italiano) de Trieste, Italia, ha presentado los resultados de un análisis detallado de los mecanismos tempranos asociados al mal plegamiento de las proteínas.
Los priones son agentes infecciosos únicos. A diferencia de virus, bacterias, hongos y otros organismos patógenos, los priones no contienen ni ADN ni ARN. A pesar de su estructura aparentemente simple, los priones pueden propagar sus efectos patológicos como el fuego se propaga por un bosque durante un incendio forestal, "infectando" a proteínas normales.
Por vez primera, el análisis hecho por Legname y sus colaboradores ha permitido develar detalles clave sobre los elementos estructurales causantes de la conversión, que conducen a la enfermedad. Con la ayuda de rayos X, los científicos de la SISSA analizaron priones sintéticos generados en el laboratorio aplicando un nuevo método.
Legname y sus colaboradores han constatado que el mal plegamiento se origina en una parte específica de la proteína que se conoce como región "N-terminal". La otra subunidad, llamada región C- terminal, presenta una estructura definida más claramente. La región N-terminal está más desorganizada, se conoce menos sobre ella y es la zona en donde ocurre el mal plegamiento asociado a la función patológica del prion. La configuración "holgada" de esta región N-terminal probablemente se traduce en una estructura dinámica que puede cambiar así la forma de la proteína.
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